酶抑制作用分为可逆和不可逆抑制作用两大类，低温为什么抑制酶活性?下面是生活日记小编为大家整理的关于低温抑制酶活性的原因和影响酶活性的其他因素，一起来看看吧!

低温抑制酶活性的原因

酶的作用机制是通过与底物结合并加速化学反应速率，降温会使酶与底物结合的速度减慢，且酶中的肽链在低温下会收缩，不易与底物嵌合。

低温使分子运动减弱,从而使酶和底物结合率降低,反应速率就降低,表现出来的就是酶活性降低

影响酶活性的其他因素

pH值：

pH影响酶促反应速度的原因：

(1)环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。

(2)pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。

(3)pH能影响底物分子的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。基于上述原因，pH的改变，会影响酶与底物的结合，影响中间产物的生成，从而影响酶反应速度。 酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。

主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏

酶的浓度：

在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。 当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物(或活化络合物)，而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。

酶抑制作用

可逆抑制作用

抑制剂与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失，用物理方法除去抑制剂后可使酶活力恢复的作用称为可逆抑制作用，这种抑制剂叫做可逆抑制剂。

可逆抑制剂与酶结合而抑制酶活力的方式两种:

同位抑制作用

抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。

别位抑制作用

抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。